ENZIMAS

isapineda16 Por isapineda16 | El 16 de septiembre de 2011

enzima

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato.

El sustrato se une a una región concreta de la enzima, llamada sitio activo. Este comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción.

Una vez formados los productos, la enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción. Son estructuralmente reciclables. Incrementan las velocidades de las reacciones en un orden de 108 a 1014 veces. Son catalizadores biológicos. Algunas requieren cofactores o grupos prostéticos. La actividad enzimática es regulable. Con excepción de un pequeño grupo de moléculas de ARN, todas las enzimas son proteínas.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Las propiedades de las enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de actuar como catalizadores. Así, cambios en la conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. Los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de una enzima son:

n pH

n temperatura

n cofactores

REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

n Una enzima no actúa siempre a la misma velocidad. Su actividad puede estar modulada por:

! cambios en el pH

! cambios en la temperatura

! presencia de cofactores

! las concentraciones del sustrato y de los productos finales

! presencia de inhibidores

! modulación alostérica

! modificación covalente

! activación por proteolisis

! isoenzimas

EFECTO DE LAS CONCENTRACIONES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. La Figura 1 muestra la velocidad de una reacción enzimática a 6 concentraciones distintas de sustrato. Además, la presencia de los productos finales puede hacer que la reacción sea más lenta, o incluso invertir su sentido (Figura 2 ).

EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

n Ciertas moléculas pueden inhibir la acción catalítica de un enzima: son los inhibidores. Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la conformación espacial de la enzima, impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no competitivo) .

ACTIVACIÓN PROTEOLÍTICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Algunas enzimas no se sintetizan como tales, sino como proteínas precursoras sin actividad enzimática. Estas proteínas se llaman proenzimas o zimógenos. Para activarse, los zimógenos sufren un ataque hidrolítico que origina la liberación de uno o varios péptidos. El resto de la molécula proteica adopta la conformación y las propiedades del enzima activo. Muchos enzimas digestivos se secretan en forma de zimógenos y en el tubo digestivo se convierten en la forma activa.

Es el caso de la a-quimotripsina, que se sintetiza en forma de quimotripsinógeno . Si estos enzimas se sintetizasen directamente en forma activa destruirían la propia célula que las produce. Así, la tripsina pancreática (una proteasa) se sintetiza como tripsinógeno (inactivo). Si por alguna razón se activa en el propio páncreas, la glándula sufre un proceso de autodestrucción (pancreatitis aguda), a menudo mortal.

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

En función de su acción catalítica específica, los enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:

n Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

n Clase 2: TRANSFERASAS

n Clase 3: HIDROLASAS

n Clase 4: LIASAS

n Clase 5: ISOMERASAS

n Clase 6: LIGASAS

Clase 1: OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general: AH2 + B A + BH2

Clase 2: TRANSFERASAS

Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otro, según la reacción:A-B + C A + C-B

Clase 3: HIDROLASAS

n Catalizan las reacciones de hidrólisis:

A – B + H2O AH + B-OH

Un ejemplo es la lactasa, que cataliza la reacción:

Lactosa + agua glucosa + galactosa

Clase 4: LIASAS

n Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

A-B A + B

Un ejemplo es la acetacetato descarboxilasa, que cataliza la reacción: ácido acetacético CO2 + acetona

Clase 5: ISOMERASA

Catalizan la interconversión de isómeros:

A B

Son ejemplos la fosfotriosa isomerasa y la fosfoglucosa isomerasa

fosfotriosa isomeras

gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato

fosfoglucosa isomerasa

glucosa-6-fosfato fructosa-6-fosfato

Clase 6: LIGASAS

Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):

A + B + XTP A-B + XDP + Pi

Un ejemplo es la piruvato carboxilasa, que cataliza la reacción:

piruvato + CO2 + ATP oxaloacetato + ADP + Pi

NOMENCLATURA DE LOS ENZIMAS

Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a un enzima:

n nombres particulares

n nombre sistemático

n código de la comisión enzimática (enzyme comission)

NOMBRES PARTICULARES

Antiguamente, las enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidas, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

NOMENCLATURA DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima. El segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo.

El tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.

NOMBRE SISTEMÁTICO

n El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:

n el sustrato preferente

n el tipo de reacción realizado

n terminación "asa“

Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato. Muchas enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar a la enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.

CINÉTICA ENZIMÁTICA

Los principios generales de las reacciones químicas se aplican también a las reacciones enzimáticas. Por este motivo, antes de empezar con la cinética química, se van a repasar algunos conceptos básicos de cinética química. A continuación, se describirán los siguientes conceptos:

n Cinética enzimática

n Modelo cinético de Michaelis-Menten

n Cálculo de la KM y la Vmax de un enzima

n Actividad enzimática

MODO DE ACCIÓN DE LOS ENZIMAS

n Reacción con catalizador y sin catalizador

MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN

Los estudios sistemáticos del efecto de la concentración inicial del sustrato sobre la actividad enzimática comenzaron a realizarse a finales del siglo XIX. Ya en 1882 se introdujo el concepto del complejo enzima-sustrato como intermediario del proceso de catálisis enzimática.

En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten desarrollaron esta teoría y propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de las enzimas.

ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Ø Especificidad óptica: actúan sobre un determinado isómero. Ejem: serie L (AA) o serie D (H de C)

Ø Especificidad de grupo: algunas actúan sobre un grupo determinado de moléculas. Ejem: enzimas que digieren las proteínas.

Sitio o centro activo de una enzima

Lugar de la estructura proteica donde se da la interacción con el sustrato. Es una estructura dinámica y transitoria. Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo de la enzima:

1. Modelo llave – cerradura

2. Modelo del ajuste inducido

Modelo llave cerradura

Propuesto por el bioq. alemán E. Fisher 1884. Plantea una interacción relativamente rígida entre los 2 componentes. La enzima permanece sin transformaciones estructurales ni funcionales. Supone que la estructura del sustrato y la del sitio activo son complementarias

Modelo del ajuste inducido

Propuesto por D. Koschland en 1958. La enzima sufre un cambio conformacional (al interactuar con el S) que permite una relación más estrecha entre ambos. Es el más aceptado actualmente. La E y el S sufren cambios conformacionales. Al final de la reacción la E recupera su estructura original.

MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS: conceptos importantes

Una reacción química tiene lugar cuando las moléculas que chocan poseen una cantidad mínima de energía denominada energía de activación ( Ea). En bioquímica esta energía se conoce más frecuentemente como energía libre de activación (ΔG). La Ea es una barrera energética por encima de la cual una molécula de un producto intermedio debe pasar para que se lleve a cabo una reacción. Estado de transición: es un estado que posee mayor cantidad de E libre que los reactantes y que los productos.

La acción de los catalizadores consiste en disminuir la Ea. Las enzimas disminuyen la Ea aun más que los catalizadores inorgánicos. La actuación de la enzima permite:

1. Que los sustratos se unan a su centro activo con una orientación óptima para que la reacción se produzca.

2. Modifica las propiedades químicas del sustrato unido a su centro activo, debilitando los enlaces existentes y facilitando la formación de otros nuevos

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Publicado en: Bioquimica 1 comentario
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    [...] unen de forma reversible a la enzima libre para formar complejo EI. El S y el I compiten por el mismo lugar en la enzima. La actividad [...]